HASIL ANALISIS PEMBENTUKAN STRUKTUR SEKUNDER DAN TERSIER PADA PROTEIN
Struktur Protein Primer, Sekunder, Tersier, Kuartener, Kimia - Penyusun utama protein adalah urutan berulang dari satu atom nitrogen dan dua atom karbon. Protein tersusun atas beberapa asam amino melalui ikatan peptida. Perhatikan struktur molekul protein berikut ini.
Secara teoritik dari 20 jenis asam amino yang ada di alam dapat dibentuk protein dengan jenis yang tidak terbatas. Namun diperkirakan hanya sekitar 2.000 jenis protein yang terdapat di alam. Para ahli pangan sangat tertarik pada protein, karena struktur dan sifatnya yang dapat digunakan untuk berbagai keperluan. Struktur protein dapat dibagi menjadi sebagai berikut.
1) Struktur Primer
Susunan linier asam amino dalam protein merupakan struktur primer. Susunan tersebut merupakan suatu rangkaian unik dari asam amino yang menentukan sifat dasar dari berbagai protein dan secara umum menentukan bentuk struktur sekunder dan tersier.
2) Struktur Sekunder
Kekuatan menarik di antara asam amino dalam rangkaian protein menyebabkan struktur utama membelit, melingkar, dan melipat diri sendiri. Bentuk-bentuk yang dihasilkan dapat spriral, heliks, dan lembaran. Bentuk ini dinamakan struktur sekunder. Dalam kenyataannya struktur protein biasanya merupakan polipeptida yang terlipat-lipat dalam bentuk tiga dimensi dengan cabang-cabang rantai polipeptidanya tersusun saling berdekatan.
Contoh bahan yang memiliki struktur sekunder ialah bentuk α-heliks pada wol, bentuk lipatan-lipatan (wiru) pada molekul-molekul sutra, serta bentuk heliks pada kolagen. Perhatikan bentuk α-heliks protein di bawah ini.
Gambar 1. Skema Alfa - Heliks. (Sumber: Kimia Pangan dan Gizi)
Pada struktur ini ikatan peptida, dan ikatan hidrogen antara gugus N - H dan C = O berperan sebagai tulang punggung struktur.
3) Struktur Tersier
Kebanyakan protein mempunyai beberapa macam struktur sekunder yang berbeda. Jika digabungkan, secara keseluruhan membentuk struktur tersier protein. Bagian bentuk-bentuk sekunder ini dihubungkan dengan ikatan hidrogen, ikatan garam, interaksi hidrofobik, dan ikatan disulfida. Ikatan disulfida merupakan ikatan yang terkuat dalam mempertahankan struktur tersier protein. Ikatan hidrofobik terjadi antara ikatan-ikatan nonpolar dari molekul-molekul, sedang ikatan-ikatan garam tidak begitu penting peranannya terhadap struktur tersier molekul. Ikatan garam mempunyai kecenderungan bereaksi dengan ion-ion di sekitar molekul. Perhatikan ikatan-ikatan pada struktur tersier protein berikut.
Gambar 1. Ikatan pada Struktur Tersier Protein a. Interaksi Elektrostatik; b. Ikatan Hidrogen; c. Interaksi Hidrofobik; d. Interaksi Hidrofilik; e. Interaksi Disulfida. (Sumber: Kimia Pangan dan Gizi)
4) Struktur Kuartener
Struktur primer, sekunder, dan tersier umumnya hanya melibatkan satu rantai polipeptida. Akan tetapi bila struktur ini melibatkan beberapa polipeptida dalam membentuk suatu protein, maka disebut struktur kuartener. Pada umumnya ikatan-ikatan yang terjadi sampai terbentuknya protein sama dengan ikatan-ikatan yang terjadi pada struktur tersier.
Permasalahan:
1. Apa perbedaan antara struktur sekunder dan tersier?
2. Sebutkan contoh-contoh dari struktur sekunder dan tersier?
3. Ikatan apa yang terjadi pada struktur tersier?
4. Mengapa ikatan disulfida merupakan ikatan yang terkuat dalam mempertahankan struktur tersier protein?
Saya akan mencoba menjawab permasalahan yang pertama, Struktur sekunder adalah struktur dua dimensi dari protei yang mana pada struktur ini terjadi lipatan (folding) beraturan, seperti α–heliks dan β–sheet, akibat adanya ikatan hidrogen di antara gugus-gugus polar dari asam amino dalam rantai protein. Sedangkan Struktur tersier merupakan struktur tiga dimensi sederhana dari rantai protein. Dalam struktur ini, selain terjadi folding membentuk struktur α–heliks dan β–sheet, juga terjadi antaraksi van der Waals dan antaraksi gugus nonpolar yang mendorong terjadi lipatan.
BalasHapusSaya akan menjawab permasalahan yang Anda tampilkan pada No.3 yaitu:
BalasHapusIkatan disulfida merupakan ikatan yang terkuat dalam mempertahankan struktur tersier protein. Ikatan hidrofobik terjadi antara ikatan-ikatan nonpolar dari molekul-molekul, sedang ikatan-ikatan garam tidak begitu penting peranannya terhadap struktur tersier molekul. Ikatan garam mempunyai kecenderungan bereaksi dengan ion-ion di sekitar molekul.
Ikatan pada Struktur Tersier Protein a. Interaksi Elektrostatik; b. Ikatan Hidrogen; c. Interaksi Hidrofobik; d. Interaksi Hidrofilik; e. Interaksi Disulfida. (Sumber: Kimia Pangan dan Gizi)
baiklah saya akan menjawab permasalahan no 2:
BalasHapuscontoh struktur kuartener yang terkenal adalah enzim Rubisco dan insulin.Contoh dari struktur sekunder adalah protein sutra pada laba-labay yang terjadi banyak ikatan hidrogen dalam struktur asam aminonya sehingga mampu mengalahkan kekuatan benang baja dengan massa yang sama.Struktur Kuartener
Struktur kuartener terjadi karena agregasi atau penyatuan dari beberapa rantai polipeptida menjadi satu makromolekul fungsional. Hal ini terjadi karena adanya penambahan molekul atau zat tertentu pada 2 atau lebih rantai polipeptida tersebut saat terjadi pelipatan. Contoh pada hemoglobin, terdapat struktur nonpolipeptida yaitu satu atom besi.
baiklah saya akan membahas permasalahan anda yang ke 4 yaitu :
BalasHapus(Kimia organik) obligasi A, yang terdiri dari ikatan kovalen antara dua atom belerang, yang dibentuk oleh reaksi dari dua kelompok thiol, terutama antara kelompok thiol dari dua protein
posisi ikatan disulfida sejajar dan teratur oleh karena itu ikatan ini bisa dikatakn kuat